蛋白激酶(PKA)活化后,可使蛋白底物的丝氨酸或苏氨酸残基发生磷酸化,改变其活性状态。cAMP对细胞的调节作用是通过激活PKA来实现的。PKA属于丝(苏)氨酸蛋白激酶类,是由两个催化亚基(C)和两个调节亚基(R)组成的四聚体的别构酶(C
R
),每个调节亚基上有2个cAMP的结合位点。催化亚基具有催化底物蛋白质某些特定丝/苏氨酸残基磷酸化的功能。调节亚基与催化亚基结合时,PKA呈无活性状态。当4分子cAMP与2个调节亚基结合后,调节亚基脱落,游离的催化亚基具有蛋白激酶活性。因此每个调节亚基可结合2分子的cAMP。