单选题SDS-PAGE是（　　）。A 对流免疫电泳B 交叉定量免疫电泳C 火箭电泳D 聚丙烯酰胺凝胶电泳E 十二烷基硫酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳

第1题：

第2题：

第3题：

蛋白质在SDS-PAGE中和非变性电泳中的分离结果是相同的。

正确答案:错误

第4题：

简述SDS-PAGE的分离原理。

正确答案: SDS-PAGE引进阴离子表面活性剂SDS（十二烷基磺酸钠）。SDS与蛋白质的疏水部位结合，能断裂分子内和分子间氢键，破坏蛋白质的二级和三级结构，强还原剂能使半胱氨酸之间的二硫键断裂，减少了蛋白质分子之间的聚集作用。蛋白质在一定浓度的含有强还原剂的SDS溶液中，与SDS分子按比例结合，形成带负电荷的SDS-蛋白质复合物，这种复合物由于结合大量的SDS，使蛋白质丧失了原有的电荷状态，形成仅保持原有分子大小为特征的负离子团块，从而降低或消除了各种蛋白质分子之间天然的电荷差异，由于SDS与蛋白质的结合是按重量成比例的，因此在进行电泳时，蛋白质分子的迁移速度取决于分子大小。

第5题：

实验室可以使用SDS-PAGE电泳测量蛋白质的分子量。

正确答案:正确

第6题：

分子筛层析中分子质量大者（）被洗脱出来，而SDS-PAGE中分子质量（）者走得慢。

正确答案:先；大

第7题：

SDS-PAGE上样缓冲液成分有哪些？各有何作用？若无此成分电泳会出现什么问题？

正确答案: SDS-PAGE上样缓冲液成分有：SDS、还原试剂（二硫苏糖醇或β-巯基乙醇）、溴酚蓝和甘油。
（1）SDS：是一种阴离子去污剂，作为变性剂和助溶剂。SDS使蛋白质本身的电荷变化被屏蔽，氢键被断裂，疏水相互作用被取消，多肽被去折叠（二级结构被破坏），最后形成椭球形。如果不加，会使电泳条带出现拖尾、纹理现象；
（2）还原试剂：使半胱氨酸残基之间的二硫键断裂，蛋白质完全去折叠，只根据亚基分子质量分离。如果不加，在高分子质量范围会产生“鬼带”；
（3）溴酚蓝：指示剂，用于指示样品的迁移过程，如果不加，则无法看到样品的迁移过程；
（4）甘油：使样品沉入孔底。如果不加，会使样品漂移影响电泳效果。

第8题：

可测定蛋白质亚基分子量以及未知蛋白质分子量的电泳技术有（）。

• A、CE
• B、HPLC
• C、IEF
• D、SDS-PAGE

正确答案:D

第9题：

第10题：

第11题：

第12题：

第13题：

第14题：

SDS-PAGE测定蛋白分子量的原理是什么？

正确答案:原理：SDS与蛋白质的结合是按重量成比例的，因此在进行电泳时，蛋白质分子的迁移速度取决于分子大小。当相对分子质量在1.5*10⁴～2*10⁵之间时，蛋白质的迁移率和相对分子质量的对数呈线性关系。

第15题：

SDS-PAGE是根据蛋白质分子极性大小来对它们进行分离的一种电泳技术。

正确答案:错误

第16题：

简述SDS－PAGE电泳测定未知蛋白分子量的方法。

正确答案:以不同的标准分子量蛋白MARK，与未知蛋白样品一同进行SDS－PAGE电泳。染色后分别计算未知蛋白、标准分子量蛋白MARK的迁移率，然后根据标准分子量蛋白MARK迁移率与其分子量的对数值作图，可得一标准曲线并拟合方程。将未知蛋白迁移率代入拟合方程，求出未知蛋白的分子量。

第17题：

SDS-PAGE中，凝胶的单体为（），（）是交联剂。蛋白质结合SDS后均带（）电荷，肽链越长迁移速度越（）。

正确答案:丙烯酰胺；甲叉丙烯酰胺；负；慢

第18题：

用SDS-PAGE电泳法测定蛋白质分子量是根据蛋白质分子所带的电荷量而定。

正确答案:错误

第19题：

凝胶过滤和SDS-PAGE 均是利用凝胶，按照分子大小分离蛋白质的，为什么凝胶过滤时，蛋白质分子越小，洗脱速度越慢，而在SDS-PAGE中，蛋白质分子越小，迁移速度越快？

正确答案:凝胶过滤时，凝胶颗粒排阻Mr较大的蛋白质，仅允许Mr较小的蛋白质进入颗粒内部，所以Mr较大的蛋白质只能在凝胶颗粒之间的空隙中通过，可以用较小体积的洗脱液从层析柱中洗脱出来。而Mr小的蛋白质必须用较大体积的洗脱液才能从层析柱中洗脱出来。SDS- PAGE分离蛋白质时，所有的蛋白质均要从凝胶的网孔中穿过，蛋白质的相对分子质量越小，受到的阻力也越小，移动速度就越快。

第20题：

第21题：

第22题：

第23题：

第24题：