单选题SDS凝胶电泳测定蛋白质的相对分子质量是根据各种蛋白质（　　）。A 在一定pH条件下所带净电荷的不同B 分子大小不同C 分子极性不同D 溶解度不同E 以上说法都不对

题目
单选题
SDS凝胶电泳测定蛋白质的相对分子质量是根据各种蛋白质（　　）。
A

在一定pH条件下所带净电荷的不同

B

分子大小不同

C

分子极性不同

D

溶解度不同

E

以上说法都不对

相似考题

1.能测定蛋白质分子量的电泳技术为A、醋酸纤维薄膜电泳B、琼脂糖凝胶电泳C、等点聚焦电泳D、SDS-PAGEE、滤纸电泳

2.能测定蛋白质分子量的电泳技术是（ ）。A、醋酸纤维薄膜电泳B、琼脂糖凝胶电泳C、滤纸电泳D、等电聚焦电泳E、SDS－PACE

3.用于测定蛋白质相对分子质量的方法是A、260/280nm紫外吸收比值B、SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳C、凯氏定氮法D、荧光分光光度法E、Folin酚试剂法

4.能测定蛋白质分子量的电泳技术为A、醋酸纤维薄膜电泳B、琼脂糖凝胶电泳C、滤纸电泳D、等点聚焦电泳E、SDS-PAGE

更多“SDS凝胶电泳测定蛋白质的相对分子质量是根据各种蛋白质（　　）。”相关问题

  • 第1题：

    可用于蛋白质分子质量测定的方法是()

    A.醋酸纤维薄膜电泳

    B.葡聚糖凝胶电泳

    C.琼脂糖凝胶电泳

    D.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳

    E.等屯聚焦电泳


    参考答案：C

  • 第2题：

    可用于蛋白质相对分子质量测定的方法包括

    A．SDS-PAGE

    B．亲和色谱

    C．排阻色谱

    D．透析


    正确答案：AC

  • 第3题：

    SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳的原理不正确的是（）。

    • A、SDS是一种阴离子去污剂
    • B、SDS可以与蛋白质的疏水部分相结合，从而使蛋白质获得负电荷
    • C、SDS-PAGE时蛋白质的迁移率与分子大小相关
    • D、SDS使具有不同等电点的蛋白质得以分离
    • E、SDS与蛋白质结合后可以屏蔽没有SDS时的任何一种电荷

    正确答案:D

  • 第4题：

    用SDS-PAGE电泳测定具有四级结构的蛋白质时，所测得的相对分子质量应是（）。

    • A、该蛋白质的相对分子质量
    • B、其结构域的相对分子质量
    • C、该蛋白亚基的相对分子质量
    • D、上述各项

    正确答案:C

  • 第5题：

    可测定蛋白质亚基分子量以及未知蛋白质分子量的凝胶电泳技术有（）。

    • A、CE
    • B、HPLC
    • C、IEF
    • D、SDS-PAGE

    正确答案:D

  • 第6题：

    SDS—聚丙烯酰胺凝胶电泳测定蛋白质的分子量是根据各种蛋白质（）的不同。


    正确答案:分子大小

  • 第7题：

    SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳可以测定蛋白质的分子质量，其原理是什么？


    正确答案:SDS是一种阴离子去污剂，作为变性剂和助溶性试剂，它能断裂分子内和分子间的氢键，使分子去折叠，破坏蛋白质分子的二级和三级结构。强还原剂，如β-巯基乙醇和二硫苏糖醇则能使半胱氨酸残基之间的二硫键断裂。在样品和凝胶中加入SDS和还原剂后，分子被解聚为组成它们的多肽链。解聚后的氨基酸侧链与SDS充分结合形成带负电荷的蛋白质-SDS胶束，所带的负电荷大大超过了蛋白质分子原有的电荷量，这就消除了不同分子之间原有的电荷差异。蛋白质-SDS胶束在水溶液中的形状像一个长椭圆棒，椭圆棒的短轴对不同的蛋白质-SDS胶束基本上是相同的。但长轴的长度与亚基分子质量的大小成正比。因此这种胶束在SDS-PAGE系统中的电泳迁移率不再受蛋白质原有电荷的影响，而主要取决于椭圆棒的长轴的长度，即蛋白质或亚基分子质量的大小。

  • 第8题：

    问答题
    为什么SDS-凝胶电泳会不受蛋白质分子所带电荷及分子形状的影响？

    正确答案： SDS-凝胶电泳不受蛋白质分子所带电荷及分子形状的影响，其原因在于蛋白质溶液中加入SDS和巯基乙醇后，巯基乙醇能使蛋白质分子中的二硫键还原；SDS能使蛋白质分子的氢键、疏水键打开，并与蛋白质分子结合，形成蛋白质-SDS复合物。在一定的条件下，1.4gSDS与1g蛋白质结合，由于SDS带负电荷，使各种蛋白质-SDS复合物带上相同密度的负电荷，而掩盖了不同蛋白质之间原来电荷的差别。此外SDS与蛋白质结合后，引起蛋白质构象的变化，在水溶液中都变成长椭圆形，椭圆的短轴长度均为18Å左右，长轴的长度则与蛋白质的相对分子质量成正比。为此，蛋白质-SDS复合物在凝胶电泳中的迁移率，不再受蛋白质原有电荷及分子形状的影响，而只决定于蛋白质的相对分子质量。
    解析： 暂无解析

  • 第9题：

    单选题
    用SDS-PAGE电泳测定具有四级结构的蛋白质时，所测得的相对分子质量应是（）。
    A

    该蛋白质的相对分子质量

    B

    其结构域的相对分子质量

    C

    该蛋白亚基的相对分子质量

    D

    上述各项


    正确答案： D
    解析： 暂无解析

  • 第10题：

    填空题
    SDS—聚丙烯酰胺凝胶电泳测定蛋白质的分子量是根据各种蛋白质（）的不同。

    正确答案： 分子大小
    解析： 暂无解析

  • 第11题：

    单选题
    关于尿蛋白SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳的叙述，错误的是（）
    A

    主要用于蛋白尿的分型

    B

    低相对分子质量蛋白质主要在清蛋白及其以下区带

    C

    高相对分子质量蛋白质主要在清蛋白以下

    D

    中相对分子质量蛋白质主要在清蛋白及其附近

    E

    混合型蛋白尿的蛋白质主要在中、高相对分子质量及清蛋白区带


    正确答案： C
    解析： 暂无解析

  • 第12题：

    多选题
    下列有关相对分子质量测定的各项，哪些是正确的？（　　）
    A

    用超离心法测相对分子质量过程中，沉降系数大一倍，相对分子质量也大一倍

    B

    多糖类一般没有固定的相对分子质量

    C

    从蛋白质的氨基酸组成无法推测蛋白质的相对分子质量

    D

    SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳测得的是亚基的相对分子质量


    正确答案： C,B
    解析：
    多糖类如糖原和淀粉等一般相对分子质量的大小变动较大。SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳中因为SDS可将蛋白质解离成亚基，所以测出的是亚基的相对分子质量。用超离心法测定相对分子质量过程中，沉降系数增大一倍，其相对分子质量并不一定增加一倍，因相对分子质量由沉降系数、扩散系数和偏微比容三个因素决定的。蛋白质的大致相对分子质量可由氨基酸组成推算出来，取氨基酸残基数的整数值可以求出最低相对分子质量。

  • 第13题：

    分析尿液蛋白质亚基组成和测定其相对分子质量较好的方法是

    A.干化学试带法

    B.加热乙酸法

    C.放射免疫法

    D.酶免疫法

    E.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法


    正确答案：E
    尿蛋白电泳常用十二烷基硫酸钠一聚丙烯酰胺凝胶电泳法(SDS-PAGE)，亦称尿蛋白SDS盘状电泳。本法是目前分析蛋白质亚基组成和测定其相对分子质量的最好方法。

  • 第14题：

    能测定蛋白质分子量的电泳技术是

    A:醋酸纤维薄膜电泳
    B:琼脂糖凝胶电泳
    C:火箭免疫电泳
    D:免疫固定电泳
    E:SDS-PAGE

    答案：E
    解析：
    在聚丙烯酰胺系统中加入阴离子去污剂十二烷基磺酸钠(SDS)，大多数蛋白质能与SDS按一定比例结合，蛋白质结合SDS复合物都带上相同密度的负电荷，它的量大大超过了蛋白质分子原有的电荷量，因而消除了蛋白质原有的电荷差别，使蛋白质分子电泳的迁移率主要取决于本身的分子量，而与蛋白质所带的电荷无关，在一定条件下，蛋白质的分子量的对数与电泳迁移率间呈负相关。

  • 第15题：

    用SDS-PAGE电泳测定具有四级结构的蛋白质时，所测得的相对分子质量应是（）。

    • A、该蛋白质的相对分子质量
    • B、其结构域的相对分子质量
    • C、该蛋白质亚基的相对分子质量
    • D、上述各项

    正确答案:C

  • 第16题：

    由于目的蛋白质和杂蛋白分子量差别较大，拟根据分子量大小分离纯化并获得目的蛋白质，可采用（）

    • A、SDS凝胶电泳
    • B、盐析法
    • C、凝胶过滤
    • D、吸附层析

    正确答案:C

  • 第17题：

    下列操作常用于测定蛋白质亚基分子量的是（）。

    • A、凝胶过滤层析
    • B、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳
    • C、常规聚丙烯酰胺凝胶电泳
    • D、琼脂糖凝胶电泳

    正确答案:B

  • 第18题：

    用SDS-PAGE电泳法测定蛋白质分子量是根据蛋白质分子所带的电荷量而定。


    正确答案:错误

  • 第19题：

    为什么SDS-凝胶电泳会不受蛋白质分子所带电荷及分子形状的影响？


    正确答案:SDS-凝胶电泳不受蛋白质分子所带电荷及分子形状的影响，其原因在于蛋白质溶液中加入SDS和巯基乙醇后，巯基乙醇能使蛋白质分子中的二硫键还原；SDS能使蛋白质分子的氢键、疏水键打开，并与蛋白质分子结合，形成蛋白质-SDS复合物。在一定的条件下，1.4gSDS与1g蛋白质结合，由于SDS带负电荷，使各种蛋白质-SDS复合物带上相同密度的负电荷，而掩盖了不同蛋白质之间原来电荷的差别。此外SDS与蛋白质结合后，引起蛋白质构象的变化，在水溶液中都变成长椭圆形，椭圆的短轴长度均为18Å左右，长轴的长度则与蛋白质的相对分子质量成正比。为此，蛋白质-SDS复合物在凝胶电泳中的迁移率，不再受蛋白质原有电荷及分子形状的影响，而只决定于蛋白质的相对分子质量。

  • 第20题：

    单选题
    SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳用来测定蛋白质（酶）的表观分子质量的依据是（）。
    A

    电泳迁移率与蛋白质的电荷性质相关

    B

    电泳迁移率与蛋白质的分子构象相关

    C

    电泳迁移率与蛋白质分子质量的对数值线性相关

    D

    电泳迁移率与蛋白质分子质量线性相关

    E

    电泳迁移率与蛋白质等电点相关


    正确答案： C
    解析： 暂无解析

  • 第21题：

    单选题
    用SDS-PAGE电泳测定具有四级结构的蛋白质时，所测得的相对分子质量应是（）。
    A

    该蛋白质的相对分子质量

    B

    其结构域的相对分子质量

    C

    该蛋白质亚基的相对分子质量

    D

    上述各项


    正确答案： A
    解析： 暂无解析

  • 第22题：

    问答题
    SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳可以测定蛋白质的分子质量，其原理是什么？

    正确答案： SDS是一种阴离子去污剂，作为变性剂和助溶性试剂，它能断裂分子内和分子间的氢键，使分子去折叠，破坏蛋白质分子的二级和三级结构。强还原剂，如β-巯基乙醇和二硫苏糖醇则能使半胱氨酸残基之间的二硫键断裂。在样品和凝胶中加入SDS和还原剂后，分子被解聚为组成它们的多肽链。解聚后的氨基酸侧链与SDS充分结合形成带负电荷的蛋白质-SDS胶束，所带的负电荷大大超过了蛋白质分子原有的电荷量，这就消除了不同分子之间原有的电荷差异。蛋白质-SDS胶束在水溶液中的形状像一个长椭圆棒，椭圆棒的短轴对不同的蛋白质-SDS胶束基本上是相同的。但长轴的长度与亚基分子质量的大小成正比。因此这种胶束在SDS-PAGE系统中的电泳迁移率不再受蛋白质原有电荷的影响，而主要取决于椭圆棒的长轴的长度，即蛋白质或亚基分子质量的大小。
    解析： 暂无解析

  • 第23题：

    判断题
    用SDS-PAGE电泳法测定蛋白质分子量是根据蛋白质分子所带的电荷量而定。
    A

    对

    B

    错


    正确答案： 对
    解析： 暂无解析

相关内容